中国农业大学 338B/883B 生物化学暑期复习讲座笔记

中国农业大学 338B/883B 生物化学暑期复习讲座笔记

本讲座核心结论：883B 生物化学综合的复习重点不在于背诵所有课本内容，而在于依据考纲建立“静态生化—动态生化—分子生物学”的知识框架，掌握“滚动式巩固复习”的学习策略，并通过反复多轮背诵实现从“遗忘”到“快速整体回顾”的质变。

讲座基本信息与讲师简介

• 主讲人：三月学长，报考食品营养系食品与营养专业。
• 个人成绩：生物化学 132 分，食品科学与加工综合 102 分。
• 讲座主题：338B/883B 生物化学暑期复习规划与考纲解析。

课程总体定位与考试要求

883B 生物化学基本介绍

• 883B 生物化学（即 338B 生物化学，讲座中两者混用，指同一门考试的生化部分）满分 150 分，面向生物学院学术型硕士研究生及食品学院学术型硕士研究生考生。
• 考查目标核心能力：生物化学、分子生物学、微生物学、遗传学等的核心能力。
• 883B 大纲侧重 论述、实验和综合分析 能力的考查。
• 题型包括：填空、名词解释、问答、论述、实验设计以及综合分析。

338B 与 883B 的区别

• 338 更接近于本科层次的生物化学：只需对知识进行记忆及关键要点分析。
• 883 的考生需在已知已有知识的基础上，针对给定情境设计未知实验来解决现实问题，并具备综合运用不同章节分析问题的能力。

出题规律

• 中农出题老师来自生物学院或食品学院，一年由食品学院出题、一年由生物学院出题（2025 年当年应轮到生物学院出题）。
• 生物学院出题通常会较难，得分相对困难，给分相对偏低。
• 课本中章节题目可用；拓展框内容可理解但不必背诵。
• 真题不会出原题，背诵真题意义不大，重要的是理解答题思路和方法。
• 全书背诵没有必要：教材面向本科教学深度与考研考纲不一致，很多知识点在考研中考不到。
• 本科教材上较为晦涩而考纲不要求的点（如 HPLC 高效液相色谱仪器的原理和使用），记住名字和功能即可，不必深入了解。

第一部分：静态生物化学

考纲三大板块总览

考纲分为三个主要部分：

1. 静态生物化学：氨基酸、蛋白质、核酸、糖、酶、生物脂质与生物膜六个章节。
2. 动态生物化学：化学合成及人体内代谢过程。
3. 分子生物学：DNA、RNA 和蛋白质的合成。

第一章：氨基酸

核心考点

• 20 种氨基酸的标准结构、三字符和单字符缩写必须全部记忆。
• 重点氨基酸举例（中文名需联想三字符与单字符）：
• 谷氨酸（Glu，E）、赖氨酸（Lys，K）、色氨酸（Trp，W）、苏氨酸（Thr，T）等。

氨基酸侧链性质

• 部分氨基酸的侧链带有特殊基团，导致其特殊化学性质。
• 经典侧链性质：
• 半胱氨酸侧链含巯基，可形成二硫键。
• 某些侧链含羧基，呈酸性。
• 某些侧链含氨基，可解离呈碱性。
• 有些氨基酸同时具有酸性与碱性基团，呈现两性性质。
• 含苯环的芳香族氨基酸：苯丙氨酸（侧链为苯环）、酪氨酸（侧链为酚羟基）、色氨酸（侧链为吲哚基）。

氨基酸的基本性质与反应

• 等电点（pI）的计算：考纲要求酸性氨基酸、碱性氨基酸等电点的计算，公式较为简单。
• 三大特征性反应（需掌握反应试剂及颜色变化）：
• 桑格反应（Sanger）
• 艾德曼反应（Edman）
• 茚三酮反应
• 茚三酮反应特例：脯氨酸与茚三酮共热产生黄色（因为脯氨酸是不完全氨基酸）。
• 非标准氨基酸只需记名字：羟脯氨酸、硒代半胱氨酸等。
• 巯基反应是重点（脯氨酸之外），因为巯基所构成的二硫键是蛋白质的重要结构作用力：其打断、连接、保护方法及所用试剂都需要记忆。

光学活性与紫外光谱

• 氨基酸光学活性需掌握 L 型和 D 型分型。
• 芳香族氨基酸在 280 nm 处有紫外吸收峰（因其含有苯环）。

氨基酸的分离分析技术

• 方法总类：柱层析、纸层析、薄层层析、离子交换柱层析。
• 纸层析：在一张纸上展开，根据迁移率计算不同氨基酸。考点较基础，属于分配系数的问题。
• 薄层层析：简单记忆实验方法即可。
• 离子交换层析（重点）：
• 原理：根据氨基酸酸碱性分别吸附于阴离子或阳离子交换柱。
• 主要交换作用力：静电引力和疏水作用力。
• 理解性记忆：洗脱顺序取决于结合力强弱——结合力越弱的氨基酸先被洗脱，结合力越强的后被洗脱。

考查方式

• 填空：写出结构式及名词缩写。
• 计算：等电点计算。
• 简答：主要落在分离分析技术（特别是离子交换柱层析）方向。

第二章：蛋白质

蛋白质的功能分类

蛋白质具有六种生物功能：

1. 酶催化
2. 运输和储藏物质
3. 支撑细胞运动
4. 机械支撑（结构蛋白）
5. 免疫保护（抗体是蛋白质）
6. 调控蛋白（调控人体代谢和免疫的信号）

蛋白质的四级结构

一级结构

• 定义：多肽链的氨基酸顺序及二硫键的位置。
• 关键概念：肽键性质、刚性平面结构。蛋白质的刚性结构涉及方向和大小的变化。
• 一级结构决定高级结构性质（核心命题，贯穿全章）。
• 测序方法需掌握：如何读懂测序结果（简答题）、氮端和碳端残基分析的各自方法。
• 一级结构比对可用于分析物种亲缘关系。

二级结构

• 定义：一级结构沿一维方向形成的周期性空间折叠结构。
• 三类主要结构：α-螺旋、β-折叠、β-转角。

重点：α-螺旋（3.613 螺旋）参数

• 含义：每个螺旋含有 3.6 个氨基酸残基，螺距 0.54 nm，相邻氨基酸残基之间的距离 0.15 nm。
• 右手螺旋。
• 每个氢键闭环包含 13 个原子。

超二级结构

• 定义：二级结构之间形成的结构组合。
• 形式：卷曲螺旋、螺旋束、β-三明治、β-曲折、β-发夹、螺旋-环-螺旋、锌指结构等。
• 实例及其结构特征：角蛋白、胶原蛋白、丝心蛋白（存在于蛛丝、蚕丝、头发等）。

三级结构

• 定义：一条多肽链经过各种次级键折叠形成的紧密构象。
• 主要次级键作用力：疏水作用力。
• 结构规模：通常在 200 个以上氨基酸残基。
• 涉及概念：铰链、铰链区。

四级结构

• 定义：多个多肽链（球状亚单位）缔合在一起形成有功能的聚集体；每个亚单位称亚基或单体。
• 结合方式：主要通过非共价键结合，其中 疏水作用贡献最大，范德华力贡献最小；另有氢键和离子键（非共价键整体参与）。
• 代表实例：血红蛋白。

蛋白质的变性与复性

• 变性本质：二硫键及其他天然构象被破坏，蛋白质失去生物活性。
• 物理因素：高温、高压等；化学因素：强酸、强碱等。
• 常用变性剂：SDS（十二烷基硫酸钠）、盐酸胍、尿素。
• 经典实验：核糖核酸酶变性复性实验
• 核糖核酸酶含 124 个氨基酸残基。
• 用尿素打断其结构使酶失活。
• 透析去除变性条件（尿素和巯基乙醇）后，多肽链自发折叠恢复天然构象与活性。
• 关键考点：复性系统中保留少量巯基乙醇，作用是在蛋白质错误折叠时帮忙打断错误结构、重新纠正。
• 实验结论：证明蛋白质一级结构决定高级结构。

肌红蛋白与血红蛋白对比

• 肌红蛋白是三级结构，血红蛋白是四级结构。
• 肌红蛋白构成：一条多肽链 + 一个血红素；表面有疏水凹穴，血红素嵌在其中，方便氧原子结合。
• 血红蛋白与肌红蛋白分别在亚基构成数量、功能（运输 vs 储存）、结合氧的部位、协同效应（血红蛋白亚基之间存在）等方面存在差异。

镰刀型贫血症（一级结构决定高级结构的典型案例）

• 分子机制：β-链氮端第 7 个肽段的谷氨酸突变为缬氨酸。
• 因谷氨酸是酸性亲水的，缬氨酸为疏水氨基酸，该突变使蛋白质疏水性改变，血红蛋白结构发生变化。
• 红细胞从圆饼形变为镰刀形。

蛋白质分离纯化技术（重点）

• 分离原理与分类：
• 依据酸碱性质、溶解度、大小、形状、胶体性质等。
• 物理分离：按大小分离（超滤、层析、密度梯度离心、凝胶过滤层析）。
• 化学分离：按等电点沉淀、有机溶剂沉淀、变性沉淀。
• 按电荷性质分离：电泳、等电聚焦电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）、双向电泳。

• 超滤 vs 透析的区别为常考点。
• 蛋白质密度梯度离心介质为蔗糖（区别于核酸密度梯度离心使用氯化铯）。
• 凝胶过滤层析：利用大孔树脂网孔，大分子先流出、小分子后流出。
• 离子交换层析：同氨基酸章原理，结合力弱先洗脱。

蛋白质鉴定方法

• SDS-PAGE（重点）：
• SDS 是阴离子去垢剂，作用是消除蛋白质原有的电荷差异并使蛋白质全部变为棒状，使电泳迁移速率只与分子质量相关。
• 迁移率与分子质量构成线性关系，可用于测定蛋白质分子量。
• 可用于纯度鉴定：条带越少纯度越高，仅一条带则说明均一。
• 沉降系数 S：与大小和质量不呈简单可加关系，只是一个表示沉降行为的单位（讲座举例：5S 亚基 + 6S 亚基不一定是 11S，可能为 10S 聚合体）。
• Western Blot（WB，免疫印迹）：
• 原理：抗原-抗体特异性结合。
• 抗体信号放大的必要性与策略：一抗结合目标蛋白后，使用酶或荧光标记的二抗结合一抗，放大信号以便检测。
• ELISA：同一类抗原抗体检测技术，同样利用一抗和二抗的组合来实现信号放大和检测。

• 定性定量方法补充：颜色反应（双缩脲反应、福林酚试剂、考马斯亮蓝染色）。三条方法分别显色对应的结果须记住。

第三章：酶

酶的基本性质

• 生物催化剂特性：催化效率高、高度专一性、条件温和。
• 化学本质：绝大多数是蛋白质，少数为 RNA。
• 证明酶是蛋白质的证据：相似的元素组成、胶体性质、两性性质，以及水解产物。

酶的分子组成

• 辅因子、活性中心等概念及其相应功能需要掌握。
• 酶的六大分类（Enzyme Commission 规定）：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶。

酶活力及其测定（重点）

• 酶活力测定的最基本原则：底物量大大超过酶量，避免底物不足限制反应。
• 重要指标与公式：
• 比活力
• 总活力 = 酶总量 × 比活力
• 纯化倍数
• 回收率
• 计算示例（讲座中完整给出）：
• 100 mL 粗酶提取液，比活力为 1 U/mL。
• 总活力 = 1 × 100 = 100 U。
• 经纯化得到 2 mL 酶液，比活力为 35 U/mL。
• 此时总活力 = 35 × 2 = 70 U。
• 纯化倍数 = 35 ÷ 1 = 35 倍。
• 回收率 = (70/100) × 100% = 70%。

米氏方程与双倒数曲线

• 米氏方程的基本形式与图像要求理解。
• 关键参数含义：
• V：反应速度；Vmax：最大反应速度。
• KM（米氏常数）：酶促反应达到最大速度一半时的底物浓度。
• KM 的意义：可反映酶与底物的亲和力——KM 越大亲和力越小。
• KM 可用于判断反应方向与代谢方向。
• 双倒数作图（Lineweaver-Burk）：
• 将米氏方程两边取倒数，得到 1/V 对 1/[S] 的线性方程。
• 横截距对应 −1/KM，纵截距对应 1/Vmax。

• 转换数 kcat（KC）：底物充足时反映酶的催化转换速率。kcat/KM 称为酶的专一性常数，用于比较不同酶的催化效率或同一酶对不同底物的催化效率。

影响酶促反应的因素

• 温度：钟型曲线（先增加后减小，近似对称）。
• pH：钟型曲线。
• 最终温度与 pH 均为钟型曲线。

抑制剂类型

• 不可逆抑制：专一性共价结合酶活性基团。
• 实例：有机磷农药不可逆抑制乙酰胆碱酯酶。其机制是与该酶丝氨酸的羟基共价结合，抑制乙酰胆碱的分解，导致神经过度兴奋而死亡；人体同样有该酶，故有机磷农药对人也有危害。
• 可逆抑制：分为竞争性、非竞争性、反竞争性三类。
• 各类抑制剂的动力学参数变化、双倒数曲线特征图须分别掌握；每类至少记住 1～2 个实例。

酶的催化机理考点

• 专一性锁钥模型 vs 诱导契合假说。
• 经典酶机理解析：胰凝乳蛋白酶、溶菌酶。
• 胰凝乳蛋白酶的关键催化结构：Ser-His-Asp 组成的电荷中继网/催化三联体。
• 高效催化机制要点：临近效应与定向作用、诱导契合等，能复述即可。

酶活性的调节

• 酶原激活。
• 共价修饰（磷酸化等）。
• 同工酶。

第四章：维生素与辅酶

• 本章为纯记忆内容。
• B 族维生素为最重要考点。需掌握：化学名称、功能、表现形式和缺乏症。

• 脂溶性维生素 A、D、E、K：主要作为抗氧化剂等，缺乏症较少见。
• 维生素 C（抗坏血酸）：缺乏导致坏血病，可能伴随其他代谢问题。

第五章：糖类化学

• 本章相对简单，掌握分类和结构特征。
• 记忆重点：不同单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖）、二糖（蔗糖、乳糖）、多糖（淀粉、纤维素）以及结合糖中：
• 异头碳构型为 α 还是 β；
• 糖苷键类型（如 1,4 还是 1,6；α 还是 β）。
• 关键对比：纤维素为 β-1,4 糖苷键；淀粉含 α-1,4 和 α-1,6 糖苷键。
• 人不能消化纤维素的原因：人缺乏分解纤维素的酶。
• 概念辨析：对映异构体、异头体（α/β）、光学异构、直链/支链结构。

第六章：核酸化学

核酸的化学组成

• 核酸 → 核苷酸 → 磷酸 + 核苷（或脱氧核苷）；核苷 → 戊糖（核糖/脱氧核糖）+ 碱基。
• DNA 对应脱氧核糖；RNA 对应核糖。
• 碱基组成：
• 嘧啶：胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)（RNA 中以 U 取代 T）。
• 嘌呤：腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)。
• 稀有碱基：假尿苷、甲基尿嘧啶、次黄嘌呤、二氢尿嘧啶、乳清酸等，主要见于 tRNA 和代谢中间物。
• 糖苷键连接方式：嘌呤以 N-9 与戊糖 C-1′ 相连；嘧啶以 N-1 与戊糖 C-1′ 相连。

核苷酸的功能

• 作为核酸的结构单体。
• 是糖基载体。
• 是核苷信号分子（如 cAMP 第二信使）。
• 酶的辅因子。
• 高能分子：ATP、GTP 等含有高能磷酸键，是能量储存与转移的关键分子。

核酸的结构层次

一级结构

• 核苷酸的连接顺序，即携带遗传信息的碱基序列。

二级结构（DNA 双螺旋）

• 关键参数与蛋白质 α-螺旋参数需对比记忆：

• 双螺旋表面形成大沟与小沟。
• 稳定双螺旋的主要作用力：碱基堆积力（疏水作用与范德华力组合）和氢键。

三级结构

• DNA 包装为核小体，再折叠数次形成染色体。

RNA 的结构与功能

• tRNA：二级结构为三叶草形；三级结构为倒 L 形；含稀有碱基。
• mRNA：作为蛋白质合成的模板。
• rRNA：与蛋白质共同构成核糖体；核糖体是蛋白质合成的场所。

• 形象的比喻：mRNA 为模板（信使），tRNA 是将对应氨基酸搬运到核糖体的“搬运工”，rRNA 是合成地点。
• 真核与原核生物的 rRNA 不同，须区分掌握。

核酸的性质

• 酸碱性质、水解性（酶水解中的内切酶/外切酶、修复/合成/降解功能）。
• 紫外吸收特性。
• 纯度指标 A260/A280：DNA 纯品的比值约为 1.8～2.0（讲座给出 1.8～2.2 的范围）。
• 变性与复性：
• 与蛋白质变性类似，可由温度、酸碱条件引发。
• DNA 的热变性值称为 Tm 值。
• GC 含量越高，Tm 值越高（G-C 间三个氢键多于 A-T 的两个氢键）。
• Tm 值经验公式：Tm = 69.3 + 0.41 × (G+C)%，可用来推算碱基组成。
• RNA 复性称为退火，需要通过缓慢冷却实现（区别于蛋白质的条件恢复即可）。
• 分子杂交：DNA 变性后与互补 RNA 缓慢复性，形成 DNA-RNA 杂交双链；Southern blot（DNA 印记）与 Northern blot（RNA 印记）检测技术基于此原理。

核酸的分离分析

• DNA 分离原理：苯酚-氯仿抽提。
• 流程：溶解细胞 → 抽提 → 离心形成两相 → 取含 DNA 的上层水相 → 用冷乙醇沉淀洗涤。
• 去除核蛋白与变性蛋白。
• 试剂作用：冷乙醇、苯酚、SDS、蛋白酶 K、高浓度氯化钠等，在实验中的作用需牢记。
• RNA 分离常用 DEPC（焦碳酸二乙酯）处理。
• 密度梯度离心：核酸使用介质为氯化铯（区别于蛋白质的蔗糖）。
• 沉降速度的影响：超螺旋 DNA 沉降速度 > 环状 DNA > 线性 DNA。
• 琼脂糖凝胶电泳：迁移速度排序与密度梯度离心不同，为超螺旋 > 环状 > 线性。
• 柱层析法：亲和层析、免疫层析、羟基磷灰石柱层析等，依结合力强弱区分，结合弱先洗脱。

第七章：脂类与生物膜

脂类分类

• 按分类分为简单脂、复合脂（结合脂）等；需掌握脂肪酸分类、饱和/不饱和脂肪酸结构特征。

生物膜结构与模型（相对重要）

• 化学组成：磷脂双分子层 + 镶嵌蛋白质。
• 流动镶嵌模型（核心考点）：
• 流动性特点。
• 物质跨膜扩散和运输方式。
• 膜蛋白在脂双层中的镶嵌形式。
• 证明膜流动性的实验：
• 小鼠细胞融合实验：人和鼠细胞融合后，膜蛋白均匀分布，证明细胞膜具有流动性。
• 荧光漂白恢复实验：荧光标记一半亮一半暗，一段时间后全部变亮，同样证明膜的流动性。

第二部分：动态生物化学

与静态生化的核心区别

• 考察物质如何在体内合成与代谢，而非基础性质。
• 记忆重点：变化过程、中间产物、反应方式、反应酶、激活剂与抑制剂如何调控反应。

生物氧化

• 核心问题：储能物质（如葡萄糖）如何通过氧化释放能量。
• 主要方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化。
• ATP 的分子结构与功能：
• ATP 本质是 RNA 分子（腺苷三磷酸）。
• 含有两个高能磷酸键，可两次供能。
• 虽然第三个磷酸不是高能磷酸键（此处逻辑为 ATP 有 3 个磷酸基团，但其中真正的高能键为两个）。
• 自由能变化、氧化还原电位、高能化合物分类等理论性内容考频较低。

电子传递链

• 四条复合体结构及两条途径（NADH 途径和 FADH₂ 途径）。
• 复合体及其分工：

• 细胞色素 c（Cyt c）、Cyt c1、Cyt a 和 a₃。Cyt a 上含有铜离子。
• 复合体 I、III、IV 均为质子泵，泵出质子数量可考计算题。
• 各复合体的组成与传递顺序要求能默写。

电子传递链抑制剂

• 复合体 I：鱼藤酮、安密妥。
• 复合体 III：抗霉素 A。
• 复合体 IV：叠氮化物（如 NaN₃）、一氧化碳、硫化氢。

氧化磷酸化与化学渗透假说

• 定义：通过氧化过程驱动 ADP 磷酸化生成 ATP，伴随线粒体跨膜质子梯度。
• P/O 比（磷氧比）：还原一个氧原子所产生的 ATP 分子数。
• NADH：可生成 2.5 个 ATP；FADH₂：1.5 个 ATP（可简化为 3 和 2，取决于题目要求）。
• 耦联机制的候选假说：化学耦联假说、构象耦联假说、化学渗透假说。
• 主流接受的为化学渗透假说：电子传递将质子泵出形成跨膜质子浓度梯度，质子回流（质子驱动力）推动 ATP 合酶合成 ATP。
• 假说现尚未被完全证明，但有实验证据支持：完整线粒体才能进行、膜对质子不通透方可维持梯度、破坏质子梯度会阻止氧化磷酸化。
• 解耦联剂 2,4-二硝基苯酚（DNP）：可在生物膜中自由移动，帮助质子跨膜扩散，破坏质子梯度——虽电子传递照常进行，但 ATP 不合成。
• 生理意义：棕色脂肪组织通过解耦联蛋白（产热蛋白）制造热量以维持体温。
• 穿梭系统：磷酸甘油穿梭与苹果酸-天冬氨酸穿梭两个系统，不同穿梭产生的 ATP 数量不同。

糖代谢（动态生化中最主要的部分）

六大代谢途径

1. 糖酵解
2. 三羧酸循环（TCA）
3. 磷酸戊糖途径
4. 草酰乙酸回补反应
5. 糖异生
6. 乙醛酸循环

• 中农考试不要求写物质结构式，只要用中文名记忆反应两侧物质、反应可逆性、所需酶、副产物、控速步骤及其调节方式（激活剂/抑制剂）。

糖酵解

• 一分子葡萄糖经 10 步酶促反应生成两分子丙酮酸。
• 需要背下 10 个酶与各中间产物名称：
• 葡萄糖 → 葡萄糖-6-磷酸 → 果糖-6-磷酸 → 果糖-1,6-二磷酸 → 磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛 → 1,3-二磷酸甘油酸 → 3-磷酸甘油酸 → 2-磷酸甘油酸 → 磷酸烯醇式丙酮酸 → 丙酮酸。
• 控速步骤：第 1 步（己糖激酶）、第 3 步（磷酸果糖激酶-1）、最后一步（丙酮酸激酶）。
• 典型考点：底物水平磷酸化位置、NADH 与 FADH₂ 生成的位置、抑制剂（如氟化物抑制烯醇化酶）。
• 化学计量：一分子葡萄糖净生成 2 分子 ATP 和 2 分子 NADH。

丙酮酸的代谢去路

• 无氧条件：丙酮酸还原为乳酸（运动时肌肉酸痛的原因）或生成乙醇。
• 有氧条件：丙酮酸经丙酮酸脱氢酶复合体氧化脱羧生成乙酰辅酶 A，进入 TCA。
• 丙酮酸脱氢酶复合体：E1（丙酮酸脱氢酶）、E2（二氢硫辛酰乙酰基转移酶）、E3（二氢硫辛酸脱氢酶）三个亚基；含 6 种辅因子，其中含硫辛酸（属 B 族维生素）。

三羧酸循环（TCA）

• 学习框架与糖酵解一致：反应过程、酶、可逆性、是否有底物水平磷酸化、生成 NADH/FADH₂ 的量、化学计量、调控酶和生物学意义。
• 调控关键酶：丙酮酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶。
• 一分子乙酰辅酶 A 完全氧化需要掌握 ATP 产率。

草酰乙酸回补反应

• 当 TCA 中间产物被移出时，草酰乙酸需由回补反应补充。
• 回补途径：丙酮酸羧化酶催化丙酮酸羧化为草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶途径；氨基酸代谢也可为草酰乙酸提供骨架。

乙醛酸循环

• 从异柠檬酸处分叉，经异柠檬酸裂解酶生成乙醛酸，再由苹果酸合酶生成苹果酸，绕过 TCA 的两步脱羧。
• 主要存在于植物，尤其是油料作物：种子中储存的三酰甘油可降解为乙酰辅酶 A，通过乙醛酸循环快速释放能量或转化为糖类。

磷酸戊糖途径

• 生成核糖-5-磷酸、核酮糖-5-磷酸、木酮糖-5-磷酸、景天庚酮糖-7-磷酸、赤藓糖-4-磷酸等。
• 该途径不以产能为主要目的，而是提供合成前体：磷酸戊糖（用于核苷酸合成）和 NADPH。

糖原的分解

• 糖原磷酸化酶、糖原脱支酶等将糖原分解为葡萄糖-1-磷酸。
• 糖原磷酸化酶存在有活性（a 型）和无活性（b 型）两种形式，为典型的变构调节酶。
• 糖原储存库：肝脏；糖原分解用于维持血糖稳定。

糖异生

• 从丙酮酸反向合成葡萄糖。
• 需要绕过糖酵解的三步不可逆反应；所需酶为对应的替代酶（如丙酮酸羧化酶 + 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖-1,6-二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶）。
• 糖异生主要在肝脏进行（储藏能量），与肌肉中进行的糖酵解形成分工，是体内代谢调节的重要体现。

脂代谢

主要考点

• 脂蛋白的分类及功能：乳糜微粒、VLDL、IDL、LDL、HDL。
• 高密度脂蛋白（HDL）是“好”胆固醇，低密度脂蛋白（LDL）是“坏”胆固醇，与动脉粥样硬化、糖尿病等相关，对营养学和生物医学研究都有意义。
• 核心内容：脂肪酸的分解（β-氧化）与从头合成。

脂肪酸的活化与转运

• 脂肪酸需先活化为脂酰辅酶 A（由脂酰辅酶 A 合成酶催化）。
• 脂酰辅酶 A 经肉碱脂酰转移酶转运进入线粒体，然后进行 β-氧化。

β-氧化

• 四步循环（脱氢、加水、再脱氢、硫解），需背清楚每步酶与产物。
• 饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸对比：不饱和脂肪酸需额外两个酶——脂酰辅酶 A 异构酶和 2,4-二烯脂酰辅酶 A 还原酶。
• 奇数碳脂肪酸最后剩余 3 个碳的丙酰辅酶 A。
• α-氧化和 ω-氧化了解即可。

脂肪酸从头合成

• 乙酰辅酶 A 通过柠檬酸-丙酮酸循环转运出线粒体。
• 合成丙二酸单酰辅酶 A 作为 C₂ 供体。
• 脂肪酸合酶复合体催化四步重复反应（与 β-氧化互为逆过程但酶不同）。
• 以 16 碳软脂酸为基本产物，之后可继续延长与去饱和。

酮体代谢

• 酮体（乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮）由肝脏合成，是重要的燃料分子。
• 部分器官（如心脏、大脑）在特定条件下大量依赖乙酰乙酸，而非葡萄糖。
• 关键中间物：乙酰乙酰辅酶 A、HMG-CoA（β-羟基-β-甲基戊二酸单酰辅酶 A）。
• 糖尿病患者容易发生酮症酸中毒：酮体生成过多而代谢不及时。

硬脂酸完全氧化的 ATP 产量计算

• 一分子硬脂酸（18C）先活化为硬脂酰辅酶 A。
• 经 8 轮 β-氧化生成 9 分子乙酰辅酶 A。
• 8 轮 β-氧化产生 8 NADH + 8 FADH₂，按每 NADH=2.5 或 3 ATP、FADH₂=1.5 或 2 ATP（共 4 ATP/轮），8 轮产生 32 ATP。
• 9 个乙酰辅酶 A 完全进入 TCA 氧化产能。
• 总 ATP = TCA 部分 + 32。

氨基酸代谢

• 蛋白质降解途径：
• 泛素标记：泛素活化酶(E1)、泛素携带蛋白(E2)、泛素蛋白连接酶(E3) 依次作用标记目标蛋白后，在蛋白酶体中被降解为氨基酸。
• 氨基酸分解第一步为脱去 α-氨基，包含转氨与脱氨两种方式。
• 氨基酸分解产物的“碳骨架去路表”为必背内容：给出氨基酸，判断其碳骨架进入哪一代谢中间物（如丙酮酸、乙酰辅酶 A、草酰乙酸、α-酮戊二酸等）。
• 生糖氨基酸、生酮氨基酸的分类也建议熟记关联关系，如：丙氨酸→丙酮酸；亮氨酸、赖氨酸→乙酰辅酶 A/乙酰乙酸；天冬氨酸→草酰乙酸等。

尿素循环

• 氨甲酰磷酸合成酶 I（线粒体）起始 → 鸟氨酸循环 → 生成尿素排出体外。
• 建议重点记忆氨甲酰磷酸合成酶 I 及主要步骤位置；鸟氨酸循环的具体酶可适当弱化。

葡萄糖-丙氨酸循环（丙氨酸循环）

• 肌肉中葡萄糖酵解产丙酮酸——转氨生成丙氨酸——丙氨酸运至肝脏——脱氨后经糖异生转化为葡萄糖——葡萄糖重新运回肌肉。
• 这是沟通糖代谢与氨基酸代谢的关键桥梁（讲座讲师提到当年考试曾考到此题）。
• 碳骨架去路与来路（氨基酸合成前提物）须背；如丙氨酸/苏氨酸/丝氨酸/半胱氨酸/甘氨酸→丙酮酸。

生物固氮与氨的同化

• 将自然界氮气转化为有机氮，是构成有机生命体的基础。
• 主要涉及几个关键酶促小反应，背指南总结即可。

核苷酸代谢

嘌呤核苷酸的从头合成

• 嘌呤环的各原子来源（重要考点）：
• N1 来自天冬氨酸。
• C2、C8 来自甲酰基（四氢叶酸提供）。
• N3、N9 来自谷氨酰胺。
• C6 来自 CO₂。
• C4、C5、N7 来自甘氨酸。
• 合成路线：由 PRPP（5-磷酸核糖-1-焦磷酸）出发 → 次黄嘌呤核苷酸（IMP）→ 分别生成 AMP 与 GMP。
• IMP 生成过程的详细中间反应不要求背（非常难且基本不考），只需记住 PRPP 合成 → 氨酰转移酶催化 → IMP 生成后的两条分支途径。
• AMP 途径：IMP → 腺苷酸代琥珀酸 → AMP（腺苷酸代琥珀酸合酶等）。
• GMP 途径：IMP → 黄嘌呤核苷酸（XMP）→ GMP。

嘧啶核苷酸的从头合成

• 原料：氨甲酰磷酸（由谷氨酰胺提供氨基）+ 天冬氨酸。
• 关键点：氨甲酰磷酸合成酶 II（在尿素循环中是合成酶 I，线粒体定位不同）。
• 生成顺序：氨甲酰天冬氨酸 → 二氢乳清酸 → 乳清酸（乳清苷酸 OMP）→ 尿苷酸（UMP）→ 尿嘧啶核苷酸 → CTP/胸腺嘧啶核苷酸（TMP）。

核苷酸降解

• 嘌呤降解：AMP → 次黄嘌呤 → 黄嘌呤；GMP → 鸟嘌呤 → 黄嘌呤 → 尿酸（黄嘌呤氧化酶催化）。
• 别嘌呤醇可抑制黄嘌呤氧化酶，用于治疗痛风。
• 嘧啶降解：最终产物分别进入 TCA（如乙酰辅酶 A）或糖异生代谢途径（如琥珀酰辅酶 A），可被直接利用。

第三部分：分子生物学

总览——中心法则

• DNA → RNA → 蛋白质的遗传信息传递轴线。
• 每一步伴有特定反应模式、底物与酶体系；对中心法则以外新发现（如 RNA 复制、逆转录、表观调控、诺贝尔奖相关前沿）也应关注。
• 本章（对考生）是最难、最重要的部分。

DNA 的合成

半保留复制与半不连续复制

• 半保留复制：DNA 双链解开后，每条旧链各自作为模板合成一条新链；新双螺旋中一条来自亲代，一条为新合成。
• 证明实验：大肠杆菌氮源标记实验（¹⁵N 标记后转移到 ¹⁴N 培养基），通过密度梯度离心观察 DNA 密度随世代变化，验证半保留复制。
• 合成方向：5′→3′。
• 半不连续复制：新链合成方向只能沿 5′→3′。前导链连续合成；后随链以冈崎片段（Okazaki fragments）形式不连续合成，随后由 DNA 连接酶连接。

DNA 复制体系

• 主要酶与蛋白：解旋酶、单链结合蛋白、引物酶（引发体）、DNA 聚合酶、DNA 连接酶。
• 过程：起始 → 延伸 → 终止。

原核 vs 真核的 DNA 复制

• 真核与原核酶的命名方式不同、起始机制不同，但各过程有相似性。两者须分开背。
• DNA 复制忠实性的来源是高频简答题。

逆转录

• 以 RNA 为模板合成 DNA：RNA → RNA-DNA 杂化双链 → 水解 RNA 单链 → 以单链 DNA 为模板合成互补双链 DNA。
• 是 RNA 病毒（逆转录病毒）感染宿主的核心机制。

PCR 技术

• 组成：模板 DNA、dNTP、引物、耐热 DNA 聚合酶（Taq 酶，提取自嗜热菌）。
• 循环步骤：高温变性 → 低温退火 → 适温（72 ℃左右）延伸。
• 特点：快速、灵敏度高、对样品纯度要求低，可对微量 DNA 快速大量扩增。

DNA 损伤修复

• 多种修复机制：直接修复、切除修复、错配修复、重组修复、SOS 应急反应。
• 重点掌握：切除修复、错配修复、重组修复；理解机制即可，不需要背诵所有细节。

RNA 的合成（转录）

转录基本机制

• RNA 聚合酶合成 RNA 的过程；合成方向 5′→3′；不需要引物。
• 转录始于启动子，止于终止子。
• 原核启动子保守序列：−10 区（TATAAT，Pribnow box）和 −35 区（TTGACA）。
• 真核启动子中 TATA box 与转录因子装配步骤有关。

原核与真核差异（重点）

• 终止机制：
• 原核生物：ρ（Rho）因子依赖型终止与非依赖型终止。
• 真核生物：转录终止为自动发生（由 poly(A) 信号等多因素介导），无 ρ 因子。
• 原核生物中 rRNA 与 tRNA 需转录后加工；mRNA 一般不需加工。
• 真核生物中 mRNA、rRNA、tRNA 三者均有复杂的转录后加工，mRNA 加工包括 5′ 加帽、3′ 加尾（poly(A)）以及剪接。

转录过程

• 起始（启动子识别与装配，真核需先装配转录因子）→ 延伸 → 终止。

蛋白质的合成（翻译）

遗传密码

• 共有 64 个密码子：61 个编码氨基酸，3 个终止密码子（UAA、UAG、UGA）。
• 起始密码子：AUG，同时编码甲硫氨酸。
• 色氨酸和甲硫氨酸各仅有 1 个密码子；其余氨基酸有 2 个以上密码子。
• 特性的掌握：通用性、连续性、简并性、变偶性（摆动性）。
• 变偶性：反密码子第一位碱基（即 5′ 端）与密码子第三位碱基配对时不严格遵守 Watson-Crick 配对规则，如 G-U、I-A/U/C 等配对，允许 tRNA 识别多个同义密码子。

蛋白质合成体系

• 核糖体是蛋白质合成的场所（原核为 70S、真核为 80S）。
• mRNA 上的 SD 序列（Shine-Dalgarno 序列）在起始阶段帮助核糖体识别起始位点（原核）。
• tRNA 通过其 3′ 端 CCA 上的氨基酸臂携带对应氨基酸。
• 延伸步骤：进位、转肽、移位。核糖体有 A 位（氨酰 tRNA 结合位）、P 位（肽酰 tRNA 位）和 E 位（空载 tRNA 出口）。

翻译忠实性机制

• 依靠高能耗（氨基酸活化消耗 ATP/ GTP）。
• 氨酰-tRNA 合成酶的专一性及校对活性。
• 核糖体自身的校正机制。

蛋白质合成抑制剂（重点记忆）

翻译后加工

• 蛋白质转运与加工，分子伴侣协助折叠，蛋白酶水解激活前体等，简单了解即可。

学习方法论（讲座核心价值部分）

学习过程总框架

学习流程为：记忆 → 遗忘 → 巩固 → 查漏补缺。

遗忘的必然性与巩固的必要性

• 生化知识点多、细节多、难背，背完就忘完全正常。
• 艾宾浩斯遗忘曲线：第一天遗忘一半，一周内遗忘高达 80%；若进行巩固复习，三天内仍可保留 80%，且遗忘曲线会大幅延长。
• 滚动式巩固对比盲目前滚的意义：单纯往前推进会像“狗熊掰棒子”，前面学后面忘、效率极低。

滚动巩固的具体操作建议（重点）

• 第一天学完第 1 章（如氨基酸），第二天先复习第 1 章，再学第 2 章（如蛋白质）。
• 第三天先复习第 1 章和第 2 章所学内容，再学习第 3 章。
• 如此反复滚动。
• 过程特性：
• 时间成本逐日累积：第一日 1 小时，第二天 1.5 小时复习 + 新内容，第三天 3 小时的复习占学习时间大半。
• 进度感受上可能停滞在第一、二章，但这是正常现象。
• 每多背一遍记忆就深一层，比只背一遍效率高得多。
• 效果预估：
• 完整滚完一轮后比单纯背一遍多记住 30%～50% 内容。
• 第二轮复习速度可快一倍（30 天一轮 → 15 天）。
• 后期（10～11 月）可在一周到十天内过完全书，考前几天即可完成整本书的巩固。
• 核心要点：坚持！前期最痛苦阶段必须咬牙撑过去。

关于做题时机

• 不建议第一轮背诵后立即大量做题。
• 生化题目特点：记住了就会做，记不住怎么分析都不会。（“记得就是会做，不记得就是不会做”）
• 建议至少完成第一轮或第二轮背诵后再开始看题，通常建议 1～2 轮之后。

全年复习规划与时间分配建议

总则

• 考研是四门课，时间分配非常重要，不可一天平均学习所有科目。
• 政治、英语（尤其北京地区）考生间分数差距有限，真正的差距在专业课（数学/专业课）。
• 中农专业课设有院线单科线，低于单科线的直接淘汰；总分过线同样重要。建议专业课至少到 100 分，甚至 90 分以上才具备过线条件。

政治复习策略

• 北京是考研政治压分区（湖北同样），不能靠考前突击。
• 10 月是政治启动的最晚时间点（即 10 月必须开始投入一定时间）。
• 学习优先级：马原最难（含哲学、政治经济学）→ 毛中特（含毛泽东思想、中国特色社会主义理论）→ 史纲较易、思修最简单。
• 客观题（选择题）决定总分高低；主观题分差小。
• 主观题训练要点：多写、多输出，学习结构和答题框架。

英语复习策略

• 核心是背单词，单词量够了，阅读和翻译自然能做好。
• 写作：每周至少写一篇大作文、一篇小作文，并要修改。
• 修改的三步：① 改语法错误；② 检查结构是否合理；③ 优化表达方式。不修改则写作功能大打折扣。

专业课安排

• 若需要考数学，优先投入最多时间学数学。
• 理由是：生化等专业课只要正常背诵，分数差距不会极大；数学则可能学了多年仍然低下（可低至 60 分甚至不过线），而基础好的同学可拿 130+ 分。数学是差异最大的科目，越早开始越好。
• 两门专业课不要同时大量学习，应根据内容特点和分数权重错峰安排。

各阶段时间表（推荐参考）

课程资料与常见备考疑问问答

• 资料选用：课本+指南+真题足够使用。
• 课本与指南的关系：以考纲为主，指南比课本更适合直接背诵。课本部分内容过深且考研不考，分辨不清时应先以课程和指南为准，不要盲目全书背诵。
• 实验技术比较分散的应对：不是所有实验都要考，根据大纲来判断重点（如 SDS-PAGE 机制为重要点，而 Edman 降解的每一步过程不需掌握）。
• 感觉真题考得偏：很多常规重点（如尿素循环、糖代谢等）考过多次，出题人有时会故意挑一些平时不那么常考的内容（如生物固氮），因此仍然要以知识掌握扎实为根本。生物学院出题年份难度会高一些属正常现象。
• 保研扩招对学硕考研名额的影响：中农学硕会扩招但提供宿舍有限，增幅不如专硕；不会大规模压缩考研学硕名额。
• 是否需要单独学习分子生物学课程：没有必要，跟随考纲对应内容学习即可，两者内容差异大。
• 基因工程内容基本不会考，只看大纲范围内的内容即可。
• 关于四科与 883B 改名：883B 生物化学综合为单纯改考 338B 之后的科目名（不同学院用不同代码指同一套大纲）。

总结

• 883B/338B 生物化学考纲分为静态生物化学（六大分子系统）、动态生物化学（代谢网络）与分子生物学（遗传信息传递）三大部分。
• 各章节学习的核心套路：
• 静态部分：结构 → 性质 → 分离分析。
• 动态部分：反应过程 → 酶 → 可逆性/控速步 → 调节（抑制剂/激活剂）→ 化学计量与生物学意义。
• 分子生物学部分：原核/真核各系统分别独立、分离记忆相似过程。
• 最关键的学习策略是每天滚动巩固前一天内容，不追求第一轮背诵效率，而追求通过多轮滚动保持记忆强度。
• 专业课应当优先学数学（若考数学）或一门核心专业课，按 9 月前、10 月前、11 月、12 月的节点逐步推进；政治 10 月必须开始；英语以单词与写作训练为核心。
• 做题安排在 1～2 轮滚动复习之后较为合理——生化知识点记住了才谈得上答题，记忆不牢时做真题的意义有限。